Примером вещества белковой природы является

Примером вещества белковой природы является

Вы здесь: Home Материалы для подготовки 2. Клетка как биологическая система 2.3.3. Органические вещества клетки. Белки.

2.3.3. Органические вещества клетки. Белки.

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.
В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы – ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

1.Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
2.Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали – вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.
3.Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.
4.Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными.

Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.
Белки имеют видовую специфичность: каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.

Таблица. Образование структур (уровня пространственной организации) белков.

Функции белков.

Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.
Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.
Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.
Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.
Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Таблица. Основные функции белков и пептидов.

Тематические задания.

Часть А

А1. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:
1) структуры гена
2) внешней среды
3) их случайного сочетания
4) их строения

А2. Человек получает незаменимые аминокислоты путем
1) их синтеза в клетках
3) приема лекарств
2) поступления с пищей
4) приема витаминов

А3. При понижении температуры активность ферментов
1) заметно повышается
2) заметно понижается
3) остается стабильной
4) периодически изменяется

А4. В защите организма от кровопотерь участвует
1) гемоглобин
2) коллаген
3) фибрин
4) миозин

А5. В каком из указанных процессов белки не участвуют?
1) обмен веществ
2) кодирование наследственной информации
3) ферментативный катализ
4) транспорт веществ

А6. Укажите пример пептидной связи:

Часть В

В1. Выберите функции, характерные для белков
1) каталитическая
2) кроветворная
3) защитная
4) транспортная
5) рефлекторная
6) фотосинтетическая

В2.
Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями

СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

А) имеет форму глобулы
Б) удерживается пептидными связями
В) удерживается пептидными, водородными, дисульфидными связями
Г) определяется последовательностью нуклеотидов в гене
Д) определяет биологическую активность белка
Е) не спирализована

1) первичная
2) третичная

Часть С

С1. Почему продукты хранят в холодильнике?
С2. Почему продукты, подвергшиеся тепловой обработке, хранятся дольше?
СЗ. Объясните понятие «специфичность» белка, и какое биологическое значение имеет специфичность?
С4. Прочитайте текст, укажите номера предложений, в которых допущены ошибки и объясните их.
1) Большая часть химических реакций в организме катализируется ферментами.
2) Каждый фермент может катализировать множество типов реакций.
3) У фермента есть активный центр, геометрическая форма которого изменяется в зависимости от вещества, с которым фермент взаимодействует.
4) Примером действия фермента может быть разложение мочевины уреазой.
5) Мочевина разлагается на двуокись углерода и аммиак, которым пахнет кошачий лоток с песком.
6) За одну секунду уреаза расщепляет до 30000 молекул мочевины, в обычных условиях на это потребовалось бы около 3 млн. лет.

Источник



Белки – природные полимеры. Состав и строение белков

Белки – природные полимеры. Состав и строение белков

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

I. Состав белков

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

II. Функции белков

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белковα — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

Рис. 5. Функ­ции бел­ков в ор­га­низ­ме

1. Каталитическая функция

Oсуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

2. Транспортная функция

Cвязывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

3. Защитная функция

Cвязывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

4. Сократительная функция (актин, миозин)

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция

Белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция

Способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

7. Питательная функция

Осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

III. Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Источник

§ 11. Белки. Функции белков

Катализаторы — это вещества, изменяющие скорость химической реакции или вызывающие её, но не входящие в состав продуктов реакции.

Вопрос 2. Что такое иммунитет?

Иммунитет — это способ защиты организма от действия различных веществ и организмов, вызывающих деструкцию его клеток и тканей, характеризующийся изменением функциональной активности преимущественно иммуноцитов с целью поддержания гомеостаза внутренней среды.

Вопрос 3. Какие белки вам известны? Каковы их функции?

Кератин, коллаген, эластин — строительная, структурная функция;

Гемоглобин — транспортная ф.;

Актин и миозин — сократительная, двигательная ф.;

Гормоны (инсулин, соматотропин и др.) — регуляторная ф.;

Иммуноглобулины, тромбин, фибриноген и др. — защитная ф.;

Пепсин, каталаза, трипсин — каталитическая ф.

Вопрос 4. Какие функции белков вам известны?

Белки выполняют самые разнообразные функции в клетках: определяют их структуру и форму, изменяют скорость протекания химических реакций, обеспечивают передачу химических сигналов, осуществляют разные виды клеточного движения, а также перенос веществ через мембраны и т. п.

Вопрос 5. Чем объясняется многообразие функций белков?

Многообразие функций белков объясняется разнообразием форм и состава самих белков.

Вопрос 6. Что представляют собой белки — ферменты? Приведите примеры таких белков.

Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию.

Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры. Обычно эти молекулы имеют третичную (глобула) или четвертичную (несколько соединенных глобул) белковую структуру. Сначала они синтезируются в линейном виде. А потом сворачиваются в требуемую структуру. Для обеспечения активности биокатализатору необходимо определенное строение. Ферменты, как и другие белки, разрушаются при нагреве, экстремальных значениях pH, агрессивных химических соединений.

Основные свойства ферментов:

специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы — на жиры;

каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;

способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

Примеры белков — ферментов: пепсин, каталаза, трипсин, амилаза, протеазы, липазы, глутаматдегидрогеназа, аланинаминотрансфераза (АЛТ), лейцинаминопептидаза (ЛАП), фруктозо — 1,6 — дисфосфат — альдолаза (ФДФ — А) и др.

Вопрос 7. Как реализуется белками защитная функция?

Защитная функция белков в организме заключается в предотвращении проникновения чужеродных веществ, которые могут нанести существенный вред организму. Если же это произошло, специализированные белки способны их обезвредить. Эти защитники называются антителами или иммуноглобулинами. Связывание их с белками возбудителей подавляет функциональную активность последних и останавливает развитие инфекции. Антитела обладают уникальным свойством: они способны отличать чужеродные белки от собственных белков организма.

Кроме того, в ответ на заражение вирусом клетка вырабатывает специальные белки — интерфероны, которые препятствуют размножению носителя инфекции.

Многие организмы используют для защиты или нападения специфические пептиды и белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. Часто эти вещества обладают ферментативной активностью (холерный токсин, коклюшный токсин) или же они могут нарушать структуру клеточных мембран (белки ядов змей и насекомых).

Вопрос 8. Что вам известно о гормонах? Есть ли среди них вещества белковой природы? Приведите примеры.

Гормоны — мельчайшие элементы, вырабатываемые нашим организмом. Это органические биологически активные вещества, которые вырабатываются собственными железами внутренней секреции организма. Поступая в кровь, связываясь с рецепторами определенных клеток, они регулируют физиологические процессы, обмен веществ.

Белкам — гормонам присуща регуляторная функция. Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Например, инсулин регулирует содержание сахара в крови.

Примеры гормонов белковой природы (белки и полипептиды) — гормоны гипоталамуса, гормоны гипофиза (соматотропин, кортикотропин, пролактин, вазопрессин и окситоцин, гонадотропный гормон, полипептидные низкомолекулярные гормоны, адренокортикотропный гормон, кортикотропин (АКТГ)); щитовидной железы (тироксин, кальцитонин); гормон паращитовидных желез; гормоны поджелудочной железы (глюкагон и инсулин); гормон почек (эритропоэтин) и др.

Вопрос 9. Используя доступные информационные источники, подготовьте сообщение о конкретных видах белков, встречающихся в организмах, и выполняемых ими функциях.

Виды белков их функции в организме.

Структурные белки. Влияют на структуру самой клетки, ее форму. Всеми своими свойствами, качествами и даже функциями каждый вид тканей обязан именно структурным белкам. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.

Транспортные белки. Транспортные белки обеспечивают транспортировку питательных и других полезных веществ по всему организму. Например, клеточные мембраны пропускают внутрь клетки не все подряд. И даже некоторые полезные вещества туда не могут проникнуть. Транспортные белки имеют способность проникать сквозь мембраны клеток и проносить с собой эти самые вещества. Гемоглобин — переносчик кислорода и других веществ.

Рецепторные белки. Рецепторные белки наряду с транспортными белками обеспечивают проникновение полезных веществ внутрь клеток. Располагаются рецепторные белки на поверхности мембран, то есть снаружи клеток. Они связываются с поступающими к ним питательными веществами и помогают им проникать внутрь. Важность этого вида белка переоценить невозможно, так как без них внутриутробное развитие может происходить совершенно неправильно или даже полностью прекратиться.

Сократительные белки. Человек двигается благодаря сокращению мышечных тканей. Эту способность им обеспечивают сократительные белки. Как отдельные клетки, так и организм в целом приходит в движение при помощи этого вида белков. Например, миозин, актин и др.

Регуляторные белки. Организм человека ведет свою жизнедеятельность благодаря множеству различных биохимических процессов внутри него. Все эти процессы обеспечивают и регулируют регуляторные белки. Одним из них является инсулин, также половые гормоны.

Защитные белки. Находясь в окружающей среде, организм постоянно контактирует с самыми разными веществами, микроорганизмами и так далее, попадает в самые разные условия. Сохранность здоровья в таких случаях обеспечивают иммунные клетки, которые и являются защитными белками. Также к последним относят прокоагулянты, которые обеспечивают нормальную свертываемость крови. Гаммаглобулин, иммуноглобулин — антитела (защита от инфекций).

Ферменты. Еще один вид белков — ферменты. Они отвечают за правильное протекание биохимических реакций внутри клеток во всем организме. За контроль метаболизма отвечают белки — протеазы.

Вопрос 10. Почему белки называют молекулами жизни?

Более 4 млрд. лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка.

Белки — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов. С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Белки считаются основным материалом для «строительства» клеток. Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia соli насчитывается около 3 тыс. различных белков.

Вопрос 11. Используя дополнительные источники информации, найдите сведения о функциях белков ферментов различных классов. Результат оформите в виде таблицы.

Используя дополнительные источники информации, найдите сведения о функциях белков ферментов различных классов. Результат оформите в виде таблицы

Используя дополнительные источники информации, найдите сведения о функциях белков ферментов различных классов. Результат оформите в виде таблицы

Вопрос 12. Найдите в приведённом тексте ошибки. Укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки. Исправьте их.

1) Большое значение в строении и жизнедеятельности организмов имеют белки. 2) Это биополимеры, мономерами которых являются азотистые основания. 3) Белки входят в состав плазматической мембраны. 4) Все белки выполняют в клетке ферментативную функцию. 5) Молекулы белка несут наследственную информацию о признаках организма.6) Молекулы белка входят в состав рибосом.

Ответ. Ошибки сделаны в предложениях под номерами: 2, 4, 5.

2)Это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, соединенные между собой пептидной связью.

4)Не все белки выполняют в клетке ферментативную функцию. ИЛИ…. Все белки выполняют в клетке различные функции.

5) Молекулы белка не несут наследственную информацию о признаках организма. ИЛИ…Наследственная информация о признаках организма зашифрована в нуклеиновых кислотах.

Вопрос 13. Почему в запасных тканях семян растений (эндосперме, семядолях), даже очень богатых углеводами или жирами, обязательно присутствуют белки?

Семена у растений наиболее надежно обеспечивают их размножение и распространение. В семени содержится необходимый для прорастания зародыша запас питательных веществ. Белки при необходимости используются ими для получения аминокислот и энергии. Белки являются основным строительным материалом клеток. Также белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводненные, инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажненном состоянии.

Вопрос 14. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 4 «Обнаружение белков с помощью качественной реакции»

Цель: показать наличие белков в биологических объектах.

Оборудование: штатив с пробирками, водяная баня, кристаллизатор со льдом, мерный стакан на 50 мл.

Реактивы: куриное яйцо, концентрированная азотная кислота, раствор аммиака, гидроксид натрия, раствор медного купороса, вода.

Ход работы:

1. Приготовьте раствор белка.

2. Ксантопротеиновая реакция. В пробирку налейте 2—3 мл раствора белка и добавьте несколько капель азотной кислоты. Соблюдайте технику безопасности при работе с химическими реагентами! Нагрейте содержимое пробирки, при этом образуется жёлтый осадок. Охладите смесь и добавьте раствор аммиака до перехода жёлтой окраски в оранжевую.

3. Биуретовая реакция. В пробирку налейте 2—3 мл раствора белка и 2—3 мл раствора гидроксида натрия, затем 1—2 мл раствора медного купороса. Появляется фиолетовое окрашивание.

4. Запишите результаты эксперимента и сделайте вывод.

Ксантопротеиновая реакция открывает наличие в белках циклических аминокислот — триптофана, фенилаланина, тирозина, содержащих в своем составе ароматическое ядро. Ряд белков при добавлении к ним концентрированной азотной кислоты при нагревании дают желтое окрашивание, которое может переходить в оранжевое в щелочной среде.

Реакция вызвана нитрованием бензольного ядра указанных циклических аминокислот и образованием нитросоединений желтого цвета.

Реакция вызвана нитрованием бензольного ядра указанных циклических аминокислот и образованием нитросоединений желтого цвета

Взаимодействие с концентрированной азотной кислотой — белый осадок, нагревание — появлением желтой окраски, добавление аммиака — появление оранжевой окраски.

Формулы реакции

Ксантопротеиновую реакцию дают почти все белки. Ксантопротеиновая реакция обуславливает появление желтого окрашивания при попадании концентрированной азотной кислоты на кожу, ногти. Эту реакцию могут давать и более простые ароматические соединения (например, фенолы). Исключение составляют клупеин и сальмин (из группы протаминов) и желатина, в молекуле которых почти полностью отсутствуют ароматические аминокислоты.

Биуретовая реакция является универсальной на пептидную связь в белках. Вещества, имеющие в своем составе не менее 2 — х пептидных связей дают эту реакцию.

Реакция состоит в том, что в щелочной среде в присутствии сернокислой меди белки и полипептиды дают сине — фиолетовое или красно — фиолетовое окрашивание в зависимости от длины пептида вследствие образования комплексных соединений меди с пептидной группой. Продукты гидролиза белков (пептоны) могут давать розовое, красное окрашивание.

Продукты гидролиза белков (пептоны) могут давать розовое, красное окрашивание

Щелочная среда приводит к появлению отрицательного заряда вследствие диссоциации ОН — группы, благодаря этому кислород взаимодействует с медью с образованием солеобразной связи, а медь в свою очередь с атомами азота связана через дополнительно координационные связи за счет использования их неподеленных электронных пар. Это ведет к образованию стабильного комплекса.

Образование стабильного комплекса

Вывод: Ксантопротеиновая и биуретовая реакции — качественные реакции на белки. С помощью этих реакций можно доказать наличие белков в биологических объектах.

Источник

Белки

Белки – наиболее важные органические соединения клетки. Их содержание колеблется от 50% до 80% в разных клетках организма.

Строение белков

В состав белков, кроме 4 основных химических элементов (углерод, кислорода, водород, азот), могут входит фосфор, сера, железо. Белки – сложные высокомолекулярные соединения, которые составлены из аминокислотных последовательностей. Аминокислоты состоят из двух частей: аминогруппы -NH2 и карбоксильной группы -COOH. Первая несет в себе основные свойства, а вторая – кислотные, что обуславливает активности и амфотерность этих соединений (Амфотерность – проявление кислотных или основных свойств в зависимости от реакции). Аминокислоты отличаются радикалами.

Аминокислоты ассоциируются с генетическим кодом, так как последовательности нуклеотидов кодируют триплеты нуклеотидов. Такие задачи изучаются в школе и встречаются в ЕГЭ. Всем, кто сталкивался с генетикой, хорошо знакома таблица аминокислот:

В один белок может входить много аминокислот. Они соединяются в цепь посредством образования пептидных связей: азот одной аминокислоты связывается с углеродом другой аминокислоты:

В состав белка может входить даже несколько аминокислотных цепей. Всего аминокислот насчитывается около 170, однако основное разнообразие задают 20 аминокислот, что связано с тем, что одна аминокислота может кодироваться различными последовательностями кодонов, или другими словами, аминокислота может кодироваться разными триплетами нуклеотидов. Это одно из свойств генетического кода (свойство избыточности).

Некоторые аминокислоты животный организм синтезирует самостоятельно, но, как можно догадаться, не все. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами, их следует употреблять с пищей. Например, лейцин используется не просто как биологическая добавка, что достаточно распространено среди фармакологических компаний, но и применяется при лечении заболеваний печени, а также анемии, она же малокровие.

Классификация белков

Протеины – белки, в состав которых входят только белковые молекулы.

Протеиды – белки, в состав которых, кроме белковых молекул, входят небелковые молекулы.

  • Гликопротеиды (белок + углевод)
  • Липопротеиды (белок + липид)
  • Нуклеопротеиды (белок + нуклеиновые кислоты)

Для того чтобы не путаться в понятиях, нужно вспомнить, что принимают спортсмены для того, чтобы скорее нарастить мышечную массу, то есть протеиновые коктейли, батончики и т.д. Именно протеиновые, это слово на слуху, пусть теперь оно ассоциируется с этой классификацией.

Уровни организации белковой молекулы

Структура белка именуется просто по счету, в зависимости от сложности укладки.

Первичная структура белка представляет собой прямую цепь из аминокислот. Она является главной и определяющей свойства, форму и функции белка.

Вторичная структура белка – уже две цепи. Однако эти цепи не идут параллельно друг другу. Они скручены в спираль и связаны водородными связями, которые их удерживают за счет того, что их много. ДНК была обнаружена именно в форме двойной спирали. В этом виде она наиболее известна.

Третичная структура белка – глобула. Глобула означает шар, что и является описанием структуры белка. В этом случае прочность обусловлена тремя видами связей: водородными, ионными и дисульфидными.

Четвертичная структура белка – это как бы глобула из глобул. Она встречается не у всех белков. Белок крови гемоглобин состоит из 4х субъединиц четвертичной структуры.

Денатурация – утрата белковой молекулой своей природной структуры. Это обратимый процесс, похожий на сохранение в игре. Если белок денатурировал, но его природная структура не нарушена, то он восстановится. Причин разрушения белка может быть много: высокая температура, химические повреждения, радиация, обезвоживание и т.д. Так что когда мы варим яйца или мясо, то происходит денатурация белка. Как мы видим, к исходному состояния он уже не возвращается (не ренатурирует). Денатурацию и ренатурацию просто запомнить по похожим словам: денатурация – деградация – разрушение; ренатурация – регенерация – восстановление.

Функции белков

Белки входят в состав всего в клетке: мембраны и органоиды. Кроме того, есть белки, которые очень важно знать:

  • Коллаген – входит в состав соединительной ткани. Коллаген можно запомнить по кремам, которые обещают продлить молодость и расправить морщины.
  • Кератин – известен всем, кто когда-либо смотрел рекламу шампуня для волос. Кератин входит в структуру волос и прочих производных нашего и животного тела: шерсть, перья, ногти, когти, копыта, рога.
  • Эластин – как понятно из названия, отвечает за эластичность. Она важна а) в связках, так как они должны растягиваться для совершения движений и возвращаться в исходное состояние. Кстати, в том числе и голосовые связки; б) в сосудах, по которым течет кровь порой под большим давлением, с высоким давлением и скоростью.

Ферменты – катализаторы (= ускорители химических реакций) белковой природы. С ферментами происходит тесное знакомство в разделе «пищеварение». Есть одно важное правило, которое нужно обязательно запомнить: все ферменты – белки, но не все белки – ферменты.

Белки-транспортеры осуществляют перенос веществ через мембрану клетки. Очень наглядным примером транспорта белками является белок-переносчик гемоглобин, благодаря которому мы дышим. В мышцах существует аналог этого белка – миоглобин (приставка мио- означает «сокращение», тем самым называя месторасположение белка).

Изучая иммунитет, ученики и студенты знакомятся с антителами – специфическими белками крови, которые вырабатываются иммунными клетками лимфоцитами для борьбы с чужеродными организмами или вредными соединениями. Так антитела сражаются за нас, когда мы хватаем где-то микробов, так же эти белки воюют, когда человеку переливают кровь неподходящей группы или пересаживают орган, который его организм отторгает. Переливание крови неподходящей группы может привести к летальному исходу, так как произойдет агглютинация – склеивание эритроцитов.

Некоторые растения и животные вырабатывают яды или токсины для того, чтобы защитить себя от нападения и поедания. Поэтому не следует есть незнакомые ягоды, грибы и ловить где-нибудь в тропиках лягушек. Это может закончиться плачевно.

Кроме оборонительной и атакующей функции во благо защиты организма, есть и латающая. При порезе и кровопотере молекулы белка тромбина объединяются для того, чтобы закрыть поврежденный сосуд, а тем временем, тонкие нити белка фибрина переплетаются на поверхности раны, образуя тоненькую пленочку. Если порез был несерьезным, то кровотечение успешно остановлено.

Некоторые белки являются гормонами. Они отвечают за регуляцию физиологических процессов организма. Наиболее известным примером белкового гормона является инсулин.

Как и углеводы с жирами, белки тоже могут быть расщеплены для получения энергии. Однако, чаще всего, аминокислоты, полученные в результате распада белка, снова используются организмом для построения других белков. Это делает для экономии энергии и биологического материала, ведь в случае повторного использования, не нужно тратиться на синтез новых соединений. При расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.

Источник

Adblock
detector